This study focuses on the isolation, characterization, and enzyme properties of an-aerobic gut fungi (AGF) isolated from horse feces in Tunceli province, Turkiye. Two Piromyces strains, MUBAM_F1 and MUBAM_F2, isolated from horse feces were identified using morphological and molecular techniques. Blast analysis of the ITS region confirmed that both isolates are belong to the genus Piromyces (98.24% and 98.87% similarity, respectively). Enzymatic analyses showed significant xylanase and carboxymethyl cellulase activities for both isolates. MUBAM_F1 showed total xy-lanase activity of 47.13±0.10 µmol/min/ml (specific activity: 2153.93 µmol/min/mg protein) while total carboxymethyl cellulase activity of 35.56 µmol/min/ml (specific activity: 1626.52 µmol/min/mg protein). MUBAM_F2 was determined to have higher total xylanase activity at 57.53±0.08 µmol/min/ml (specific activity: 2630.11 µmol/min/mg protein) but lower carboxymethyl cellulase activity at 23.93±1.41 µmol/min/ml (specific activity: 1098.66 µmol/min/mg protein). The data obtained in the study indicate that Piromyces sp. MUBAM_F1 and MUBAM_F2 are promising sources of xylanase and carboxymethyl cellulase enzymes.
Bu çalışma, Türkiye'nin Tunceli ilindeki at dışkılarından anaerobik gut funguslarının (AGF) izolasyonu, karakterizasyonu ve enzim özelliklerine odaklanmaktadır. At dışkısından Piromyces cinsine ait iki izolat MUBAM_F1 ve MUBAM_F2, morfolojik ve moleküler teknikler kullanılarak izole edilmiş ve kısmen tanımlanmıştır. ITS bölgesinin Blast analizi, her iki izolatında Piromyces cinsi içerisinde bir tür olduğu doğrulamıştır (sırasıyla %98.24 ve %98.87 benzerlik). Enzimatik analizler, her iki izolat için de önemli ksilanaz ve karboksimetil selülaz aktivitesinin olduğunu göstermiştir. MUBAM_F1, toplam 47.13±0.10 µmol/dak/ml (spesifik aktivite: 2153.93 µmol/dak/mg protein) ksilanaz aktivitesi gösterirken, toplam 35.56 µmol/dak/ml (spesifik aktivite: 1626.52 µmol/dak/mg protein) karboksimetil selülaz aktivitesi göstermiştir. MUBAM_F2, 57.53±0.08 µmol/dak/ml'de daha yüksek toplam ksilanaz aktivitesi göstermiş (spesifik aktivite: 2630.11 µmol/dak/mg protein) ancak 23.93±1.41 µmol/dak/ml'de daha düşük karboksimetil selülaz aktivitesine (spesifik aktivite: 1098.66 µmol/dak/mg protein) sahip olduğu belirlenmiştir. Çalışmada elde edilen veriler, Piromyces sp. MUBAM_F1 ve MUBAM_F2'nin ksilanaz ve kar-boksimetil selülaz enzimlerinin umut vadeden kaynakları olduğunu göstermektedir.
Primary Language | Turkish |
---|---|
Subjects | Biocatalysis and Enzyme Technology, Industrial Microbiology |
Journal Section | Articles |
Authors | |
Early Pub Date | December 30, 2024 |
Publication Date | December 31, 2024 |
Submission Date | October 14, 2024 |
Acceptance Date | November 22, 2024 |
Published in Issue | Year 2024 Volume: 10 Issue: 2 |